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Poste le basi sperimentali di un nuovo modello allosterico per proteine multimeriche grazie ad un lavoro sull’emoglobina umana pubblicato su PNAS.

I risultati di un lungo e complesso lavoro sperimentale su emoglobina umana, la proteina contenuta nei globuli rossi che lega l’ossigeno nei polmoni e lo trasporta ai tessuti, sono stati pubblicati sulla prestigiosa rivista Proceedings of the National Academy of Sciences (USA). Le ricerche sono state compiute da ricercatori di alcuni Dipartimenti dell’Università di Parma in collaborazione con ricercatori del National Institutes of Health di Bethesda (USA). Il gruppo di lavoro dell’Università di Parma comprende Cristiano Viappiani e Stefania Abbruzzetti del Dipartimento di Fisica e Scienze della Terra “Macedonio Melloni”, Andrea Mozzarelli del Dipartimento di Farmacia, Stefano Bettati e Luca Ronda del Dipartimento di Neuroscienze. La ricerca si inserisce all’interno di una collaborazione con il dott. William A. Eaton, direttore del Laboratory of Chemical Physics, National Institute of Diabetes and Digestive and Kidney Diseases del National Institutes of Health a Bethesda negli Stati Uniti, iniziata nel 1991 con una pubblicazione su Nature e proseguita con altre pubblicazioni, tra cui un altro articolo pubblicato su Proceedings of the National Academy of Sciences nel 2004.

La ricerca ha affrontato e risolto alcune incongruenze del modello che Monod, Wyman e Changeaux hanno proposto nel 1965 per descrivere il legame dell’ossigeno all’emoglobina umana.  Nel mondo scientifico questo modello ha avuto conseguenze di vasta portata nella descrizione del comportamento di proteine complesse, ed è uno dei lavori più citati. Tuttavia non è in grado di descrivere gli effetti che alcuni composti che si legano all’emoglobina hanno sull’affinità della proteina per l’ossigeno.

Utilizzando una strumentazione di fotolisi laser sviluppata appositamente è stato possibile studiare il processo di legame a conformazioni transienti di emoglobina immobilizzata in gel nanoporosi di silice. I risultati di questi studi dimostrano che per descrivere la funzione dell’emoglobina è necessario includere nel modello di Monod, Wyman e Changeux equilibri tra conformazioni terziarie, oltre all’equilibrio tra conformazioni quaternarie.

I risultati ottenuti sull’emoglobina umana hanno una valenza moto più ampia e si applicano alla descrizione quantitativa della funzione di molte delle proteine complesse che negli organismi viventi regolano il metabolismo, come gli enzimi e i recettori. La ricerca ha anche potenziali ricadute in campo terapeutico suggerendo strategie per modulare le proprietà dell’emoglobina necessarie per trattare malattie quali l’anemia falciforme o potenziare l’efficacia di agenti antitumorali.

Pubblicato Martedì, 30 Settembre, 2014 - 10:28 | ultima modifica Martedì, 30 Settembre, 2014 - 10:28